Chloride- and Hydrosulfide-Bound 2Fe Complexes as Models of the Oxygen-Stable State of [FeFe] Hydrogenase
Yu-Chiao Liu, Kai-Ti Chu, Hong-Ru Wang, Gene-Hsiang Lee, Mei-Chun Tseng,
Cheng-Hsin Wang, Yih-Chern Horng, Ming-Hsi Chiang
Angew. Chem. Int. Ed. 2024, 63, e202408142
中央研究院 化學研究所 江明錫研究員
國立彰化師範大學 化學系 洪義盛教授
雖然鐵鐵氫化酶對產氫和氫氧化反應有相當卓越的催化效率，這些酶對氧的耐受性不高，阻礙了將它們部署在氫氣生產裝置和燃料電池中的實際應用。最近研究發現，鐵鐵氫化酶活化中心具有一個少見的氧穩定態（Hinact），具有抗氧降解的能力。我們的研究中，[2Fe-2S]化合物鍵結末端Cl（t-Cl）或SH（t-SH）配位基，其結構與 DdHydAB 和 CbA5H 的 Hinact 態極為相似。在抗氧化上，曝露純氧下，超過3個月不會分解。這些化合物顯著的抗氧誘導分解能力，支持了 Hinact 態的抗氧性質。t-Cl/t-SH表現出可逆氧化，兩種氧化還原態是 Htrans 和 Hinact 態的第一個仿生類似物。Cl-/SH-配位基的快速還原釋放顯示其不穩定且動力學控制的結合，也解釋活化中心如何轉換 Hinact 態，再生催化態 Hox 的可能機制。這些研究結果為了解酶氧穩定狀態的特性以及控制失活和再活化轉化的關鍵因素提供了寶貴的見解。這項工作有助於推動仿生分子催化劑研究的進步以及將酵素和人工催化劑整合到產氫裝置和燃料電池應用中。